7.3 ترجمه

مفاهیم

  • ترجمه با کنارهم قرار گرفتن عوامل پیش‌برنده فرآیند شروع می­‌شود.
  • سنتز پلی پپتید شامل چرخه‌ای تکراری از وقایع است.
  • در پایان ترجمه، عوامل ترجمه از هم جدا می‌شوند.
  • ریبوزوم‌های آزاد، پروتئین‌ها را برای استفاده درون سلول تولید می‌کنند.
  • ریبوزوم‌های متصل به شبکه آندوپلاسمی زبر، پروتئین ها را برای ترشح یا استفاده در لیزوزوم تولید می‌کنند.
  • در پروکاریوت‌ها به دلیل عدم وجود غشای هسته، ترجمه بلافاصله پس از رونویسی انجام می­‌شود.
  • توالی آمینواسید‌ها در پلی پپتید، ساختار اول نامیده می­شود.
  • ساختارهای مارپیچ آلفا و صفحات بتا ساختارهای دوم پروتئین هستند که توسط پیوندهای هیدروژنی پایدار می‌شوند.
  • ساختار سوم پروتئین، حاصل تا خوردن بیشتر پلی‌پپتید‌ها و پایدار شدن آن­ها تسط برهمکنش بین گروه‌های جانبی است.
  • ساختار چهارم فقط در پروتئین‌هایی با بیش از یک زنجیره پلی پپتیدی وجود دارد.

کاربرد علم

  • آنزیم‌های فعال کننده tRNA، سبب ایجاد اختصاصیت بین سوبسترا و آنزیم می­شوند، همچنین در فسفریلاسیون اسیدهای آمینه نقش دارند.

مهارت آموزی

  • استفاده از نرم‌افزارهای تصویرسازی مولکولی برای بررسی ساختار ریبوزوم‌های یوکاریوتی و مولکول tRNA.

شناسایی پلی‌زوم‌ها در میکروگراف الکترونی.

ماهیت علم

  • پیشرفت در تحقیقات علمی به دنبال پیشرفت در علوم محاسباتی به دست می­آید. استفاده از کامپیوترها باعث شده­است تا دانشمندان از بیوانفورماتیک برای اهدافی مانند تعیین محل یک ژن در ژنوم یا شناسایی توالی‌های حفاظت شده استفاده کنند.

ساختار ریبوزوم

استفاده از نرم‌افزارهای تصویرسازی مولکولی برای بررسی ساختار ریبوزوم‌های یوکاریوتی و مولکول tRNA.

ساختار ریبوزوم شامل بخش‌های زیر است: 

  • پروتئین‌ها و مولکول‌های RNA ریبوزومی ( rRNA)
  • دو زیر واحد، یک زیرواحد بزرگ و یک زیرواحد کوچک.
  • سه محل اتصال به tRNA روی سطح ریبوزوم. دو مولکول tRNA همزمان می‌توانند به ریبوزوم متصل شوند.
  • یک محل اتصال به mRNA روی سطح ریبوزوم.

ریبوزوم سه جایگاه اتصال به tRNA دارد: جایگاهE  یا جایگاه خروج، جایگاه P یا جایگاه پلی پپتید و جایگاه A یا جایگاه آمینوآسیل.(شکل1)

پایگاه داده پروتئین (PDB) یک پایگاه داده عمومی است که اطلاعات مرتبط با ساختار سه بعدی بسیاری از مولکول‌های زیستی را در خود ذخیره کرده است. در سال 2000، ونکاترامن راماکریشنان[1] ، توماس ستیستز[2] و آدا یونا[3] زیست‌شناسان ساختاری بودند که اولین اطلاعات درباره ساختار زیرواحدهای ریبوزوم را تولید و در PDB منتشر کردند و در سال 2009 به پاس تحقیقاتشان درباره ساختار ریبوزوم، مفتخر به کسب جایزه نوبل شدند.

پایگاه داده پروتئین را به منظور دریافت تصاویر ریبوزوم Thermus thermophilus (تصاویر 1jgo و 1giy ) بررسی کنید. به وسیله jmol تصاویر را بچرخانید تا زیرواحدهای کوچک و بزرگ ریبوزوم را مشاهده کنید. در شکل شماره2، یک مولکول mRNA به رنگ زرد نشان داده شده‌ است. نواحی صورتی، بنفش و آبی در تصویر نشان دهنده سه جایگاه اتصالی tRNA به ریبوزوم به همراه یک tRNA متصل شده هستند.

مت

تمام tRNAها دارای :ساختار کلی tRNA در شکل 3 نشان داده شده است.

  • بخش هایی هستند که در اثر جفت شدن بازها با هم، ساختارهای دو رشته و در نهایت لوپ‌ها را می‌سازند.
  • سه باز در بخشی از لوپ هفت باز های جفت نشده هستند که مکمل سه باز از کدون mRNA می باشند و نام آنتی کدون نام دارند .
  • دو لوپ در دو سمت دیگر قرار دارند
  • توالی بازی CCA در سر3′ که از این محل tRNA به آمینواسید متصل می‌شود.

سایت PDB و یا سایر پایگاه‌های داده معرفی شده در کتاب را به منظور دریافت تصاویری از مولکول tRNA بررسی و سپس ساختار تصاویر به دست آمده را در نرم افزار jmol مطالعه کنید. تصاویر در این پایگاه‌های داده شبیه شکل4 هستند. در این شکل بخش‌های سبز رنگ، نشان دهنده محل اتصال آمینواسید و قرارگیری آنتی کدون است. بخش بنفش، نشان دهنده ناحیه‌ای از مولکول است که بازهای سه تایی با هم پیوند هیدروژنی برقرار کرده‌اند. این مسئله در شکل دوم به خوبی نشان داده شده است.

آنزیم‌های فعال‌کننده tRNA

آنزیم‌های فعال کننده tRNA، سبب ایجاد اختصاصیت بین سوبسترا و آنزیم می­شوند، همچنین در فسفریلاسیون اسیدهای آمینه نقش دارند.

هر مولکول tRNA توسط یک آنزیم فعال‌کننده tRNA شناسایی می­شود. این آنزیم با مصرف ATP، یک آمینواسید مشخص را به tRNA متصل می‌کند.

توالی بازی مولکول‌های tRNA متفاوت و متنوع است که این مسئله باعث ایجاد تنوع در ساختار آن‌ها نیز می­شود. مولکول tRNA با اتصال یک آمینواسید به انتهای 3′ آن توسط آنزیمی به نام آنزیم فعال‌کننده tRNA، فعال می­شود. 22 نوع آنزیم فعال‌کننده tRNA وجود دارد که هر کدام مختص یکی از 20 نوع آمینواسید و tRNA مختص آن بوده و جایگاه فعال آنزیم فعال کننده tRNA همزمان هم از نظر انتخاب آمینواسید و هم توالی tRNA ویژه آن آمینواسید اختصاصی عمل می­کند.

برای اتصال آمینواسید به tRNA به انرژی حاصل از هیدرولیز ATP نیاز است برای این مساله اتصال آمینواسید به همراه یک مولکول ATP به آنزیم انجام می شود. زمانی که ATP و آمینواسید به جایگاه فعال آنزیم متصل شوند، آمینواسید طی تشکیل پیوندی میان آنزیم و آدنوزین مونو فسفات (AMP) فعال می‌شود. سپس آمینواسید فعال شده به صورت کوالانسی به tRNA متصل می­گردد. در ادامه از انرژی این پیوند  برای اتصال آمینواسید به زنجیره پلی‌پتیدی در حال تشکیل، طی فرآیند ترجمه استفاده می‌شود.

شروع ترجمه

آغاز ترجمه شامل همآوری اجزای پیش برنده فرآیند مرحله شروع ترجمه در کنار هم است.فرآیند

برای شروع فرآیند ترجمه، یک مولکول mRNA روی زیرواحد کوچک ریبوزوم قرار می­گیرد. سپس tRNA آغازگر که حامل آمینواسید متیونین است به کدون آغاز “AUG” متصل شده و در ادامه زیرواحد بزرگ ریبوزوم به زیرواحد کوچک متصل می‌شود.

tRNA آغازگر در جایگاه P ریبوزوم قرار می­گیرد. کدون بعدی (کدون بعد از کدون آغاز) تعیین می‌کند که چه tRNA ای وارد جایگاه A ریبوزوم شود. پس از قرارگیری tRNA دوم در جایگاه A، پیوند پپتیدی بین آمینواسیدها در جایگاه P و جایگاه A تشکیل می‌شود.

 

طویل شدن پلی‌پپتید

سنتز پلی پپتید شامل چرخه‌ای تکراری از وقایع است.

پس از مرحله آغاز ترجمه، فرآیند طویل سازی پلی پپتید طی مجموعه‌ای از مراحل تکراری انجام می‌شود. ریبوزوم به اندازه سه باز روی mRNA حرکت می­کند  که همزمان با این حرکت جایگاه­های tRNA ها در ریبوزوم جابجا می شوند بطوریکه tRNA ای که در جایگاه P قرار دارد به جایگاه E  و tRNA ای که در جایگاه A قرار دارد (که متصل به زنجیره پلی پپتیدی است) به جایگاه P منتقل می­شود. بنابراین جایگاه A به منظور ورود tRNA جدید (که با کدون موجود در جایگاه A همخوانی دارد) خالی می‌شود.

 

پایان ترجمه

در پایان ترجمه، عوامل ترجمه از هم جدا می‌شوند.

فرآیند ترجمه تا زمان قرارگیری کدون پایان[4] در جایگاه A ادامه دارد. زمانی که یکی از سه کدون پایان با توالی  UAA , UAG و UGA در  جایگاه A قرارگرفت، پلی پپتید تشکیل شده آزاد می‌شود. توجه کنید که جهت حرکت ریبوزوم روی mRNA از سر 5′ به سمت 3′ است.

ریبوزوم‌های آزاد

نظریه علمی

چگونه کلمات، معنادار می‌شوند؟

آیا ریبوزوم یک اندامک است؟ برای اولین بار کارل آگوست(Karl August Möbius) مقایسه‌ای بین ریزساختارهای سلولی با عملکرد مشخص و اندام‌های بدن انجام داد. در ابتدا این مقایسه تنها به ساختارهای تولید مثلی یک پروتوزا محدود می‌شد ولی در ادامه به ساختارهای متحرک و بعد از آن به ساختارهای فراسلولی مانند دیواره سلولی هم پرداخت. تعریف اصلی اندامک به عنوان “یک ریزساختار دارای عملکرد مشخص” عموماً توسط اکثریت  پذیرفته شد که در واقع  این تعریف ریبوزوم را هم در بر می‌گیرد. یک معیار برای تعریف اندامک در این مورد این است که آیا طی فرآیندی به نام شکست سلولی می‌توانیم آن جزء را جدا کنیم یا خیر. برخی دیگر معتقدند که اندامک تنها باید به اجزای دارای غشا اطلاق شود و برخی دیگر از زیست‌شناسان کار را از این هم فراتر برده‌اند و تعریف اندامک را تنها برای اجزایی که از فرآیند درون‌همزیستی باکتریایی نشأت می‌گیرند، صحیح می‌دانند.

 


ریبوزوم‌های آزاد، پروتئین‌ها را برای استفاده درون سلول تولید می‌کنند.

در یوکاریوت‌ها، پروتئین‌ها در بخش مشخص از سلول فعالیت می‌کنند. پروتئین­ها بر اساس مقصد نهایی خود، در سیتوپلاسم یا شبکه آندوپلاسمی سنتز می‌شوند. ترجمه، بیشتر در فضای درون سیتوپلاسم انجام می­شود. پروتئین‌هایی که مقصد نهایی‌شان در خود سیتوپلاسم، میتوکندری‌ها و یا کلروپلاست‌هاست توسط ریبوزوم‌های آزاد درون سیتوپلاسم سنتز می‌شوند.

 

ریبوزوم‌های متصل به شبکه آندوپلاسمی

ریبوزوم‌های متصل به شبکه آندوپلاسمی زبر، پروتئین ها را برای ترشح یا استفاده در لیزوزوم تولید می‌کنند.

در سلول‌های یوکاریوتی، هزاران پروتئین وجود دارد. این پروتیئن­ها در قسمت­های مختلف سلول عملکردهای مختلفی دارند یا در داخل سلول وظیفه ای دارند و  یا اینکه به بیرون از سلول ترشح می‌شوند به همین دلیلپروتئین‌ها باید دسته‌بندی شوند تا در نهایت در محل صحیح خود قرار بگیرند. پروتئین‌هایی که مقصد نهایی‌شان ER، دستگاه گلژی، لیزوزوم‌ها، غشای پلاسمایی است و یا باید به خارج از سلول ترشح شوند توسط ریبوزوم‌های متصل به ER  سنتز می‌شوند.

آزاد بودن محل سنتز پلی پپتید در ریبوزوم سیتوپلاسمی یا بصورت وابسته  به ریبوزوم متصل بهER، به وجود یک توالی سیگنال پلی‌پپتیدی در پروتئین در حال سنتز بستگی دارد. این توالی اولین بخش از پلی‌پپتیدی است که ترجمه می‌شود.

زمانی‌که سیگنال پپتید ساخته شد، به پروتئین تشخیص دهنده سیگنال(SRP[5]) متصل می‌شود و ترجمه را تا زمانی‌که به یک گیرنده روی سطح ER وصل شود، متوقف می‌کند.  وقتی که این اتفاق افتاد، ترجمه دوباره از سر گرفته می‌شود و پلی‌پپتید در سنتز به سمت داخل لومن ER حرکت می‌کند.

 

جفت شدن رونویسی  و ترجمه در پروکاریوت‌ها

در پروکاریوت‌ها به دلیل عدم وجود غشای هسته، ترجمه بلافاصله پس از رونویسی انجام می­شود.

در یوکاریوت‌ها عملکردهای سلولی در بخش‌های مختلف و جدا از هم انجام می‌شوند در حالی که در پروکاریوت‌ها اینگونه نیست. زمانی‌که رونویسی در یوکاریوت‌ها کامل شد، نسخه رونویسی شده (RNA)، قبل از خروج از هسته متحمل تغییرات متعددی می‌شود. بنابراین یک فاصله زمانی و مکانی بین رونویسی و ترجمه وجود دارد. در پروکاریوت‌ها، به محض رونویسی mRNA ترجمه انجام می‌شود.

شناسایی پلی‌زوم‌ها

شناسایی پلی‌زوم‌ها در میکروگراف الکترونی

پلی‌زوم‌ها ساختارهایی قابل مشاهده در میکروگراف الکترونی هستند که به شکل دانه‌های تسبیح دیده می‌شوند. پلی‌زوم‌ها نشان دهنده ریبوزوم­های متصل به یک مولکول mRNA هستند. از آنجا که محل انجام رونویسی و ترجمه در پروکاریوت‌ها یکسان است، به محض انجام رونویسی و تولید mRNA، ترجمه هم انجام می‌شود. بنابراین می‌توان پلی‌زوم‌های متعددی که در حال ترجمه از روی mRNA در حال رونویسی از روی یک ژن است را مشاهده کرد. در یوکاریوت‌ها پلی‌زوم‌ها هم در سیتوپلاسم و هم در کنار ER ایجاد می‌شوند.

بیوانفورماتیک

پیشرفت در  تحقیقات علمی به دنبال پیشرفت در علوم محاسباتی به دست می­آید. استفاده از کامپیوترها باعث شده­ است تا دانشمندان از بیوانفورماتیک برای اهدافی مانند تعیین محل یک ژن در ژنوم  یا شناسایی توالی‌های حفاظت شده استفاده کنند.

بیوانفورماتیک شاخه­‌ای از علوم کامپیوتری است که برای ذخیره‌سازی و آنالیز حجم عظیمی از  اطلاعات و داده‌های بیولوژیکی حاصل از توالی‌یابی ژنوم، شناسایی ژن‌ها و توالی‌ پروتئین‌ها به کار گرفته می­شود.

این نوع اطلاعات اغلب از پایگاه‌های داده جمع آوری می‌شوند. اطلاعات موجود در پایگاه­‌های داده مانند GenBank (پایگاه داده در آمریکا)، [6]DDJB (پایگاه داده در ژاپن) و پایگاه داده توالی ایجاد شده توسط [7]EMBL (آزمایشگاه زیست‌شناسی مولکولی اروپا) برای استفاده همه افراد به خصوص محققین در سراسر جهان در دسترس قرار گرفته است.

دانشمندی که روی یک ناهنجاری ژنتیکی مشخص در انسان مطالعه می‌کند، ممکن است شباهت‌هایی در توالی ژنتیکی افراد مبتلا به این بیماری مشاهده کند و به دنبال پیدا کردن توالی‌های همولوگ در سایر ارگانیسم‌ها برود. این توالی‌ها ممکن است منشأ جدی مشترکی داشته باشند ولی در طول زمان به واسطه جهش­های تصادفی دچار تغییراتی شده باشند.

برای انجام مطالعات درباره توالی‌های نوکلئوتیدی یا آمینواسیدی همولوگ، از ابزار جستجوی [8]BLAST استفاده می­شود.

درا کثر اوقات، توالی‌های همولوگ بین گونه‌های مختلف یکسان و یا بسیار مشابه هستند. به این توالی‌ها، توالی‌های حفاظت شده گفته می­شود. حفظ شدن این توالی‌ها در گونه‌های مختلف نشان‌دهنده نقش کلیدی آن­هاست.

عملکرد توالی‌های حفاظت شده عمدتاً در ارگانیسم‌های مدل مانند E.coli ، مخمر ( S.cervisiae)، مگس سرکه (D. melanogaster)، کرم خاکی حلقوی (C.eleganse)، گیاه رشادی گوش موشی (Arabidopsis thalania)  و موش ( M.musculus)، بررسی می‌شود. از این ارگانیسم‌ها در تحقیقات بسیار استفاده می‌شود زیرا ژنوم این‌ موجودات نیز همانند انسان کاملاً توالی‌یابی شده است.

عملکرد یک ژن طی آزمایش­های خاموش­سازی ژن کشف می‌شود. در این آزمایش­ها ژن حفاظت شده به گونه­ای مختل یا تغییر می‌کند که اثر قابل مشاهده‌ای روی فنوتیپ ارگانیسم می­گذارد.

علاوه بر برنامه BLAST، نرم افزارهای دیگری نیز در مورد بررسی­های همولوژی در دسترس است. برنامه Clustal W  برای یافتن تفاوت‌های  بین دو یا چند توالی همولوگ و مطالعه هم­ترازی[9]، آن‌ها  با یکدیگر کاربرد دارد. از برنامه PhyloWin  نیز برای ساخت درخت‌های تکاملی بر پایه تشابهات فیلوژنتیک بین توالی‌ها استفاده می­شود.

ساختار اول

توالی خطی آمینواسید‌ها در یک زنجیره پلی پپتیدی، ساختار اول نامیده می‌­شود.

پلی پپتیدها زنجیره­ای از آمینواسیدها هستند که می توانند حداکثر از 20 نوع زیرواحد آمینواسیدی تشکیل شده و با  هر ترتیبی کنارهم قرار بگیرند، این امر باعث شده­ است که پروتئین‌ها تنوع بسیار زیادی در جهان داشته باشد. به توالی پیوسته و خطی  آمینواسیدها در یک پلی‌پپتید، ساختار اول می‌گویند.

 

طرح سوال مبتنی بر داده

مولکول هموگلوبین، اکسیژن را در خون حمل می‌کند. این مولکول از 4 زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است. در انسان‌ بالغ، هموگلوبین از دو نوع زنجیره آلفا و بتا (از هرکدام دو عدد) تشکیل شده­است. زنجیره آلفا 141ریشه آمینواسیدی و زنجیره بتا 146ریشه آمینواسیدی دارد. ساختار اولیه هر دو زنجیره در پایین نشان داده شده است. یک ریشه در زنجیره بتا با رنگ آبی مشخص شده است. این ریشه جایگاهی برای جهش عامل کم خونی داسی شکل است. در این جهش، والین جایگزین گلوتامیک اسید می­شود.

زنجیره آلفا:

1 val his leu thr pro glu glu lys ser ala

val thr ala leu trp gly lys val asn * * val

asp glu val gly gly glu ala leu gly arg

leu leu val val tyr pro trp thr gln arg

phe phe glu ser phe gly asp leu ser thr

pro asp ala val met gly asn pro lys val

lys ala his gly lys lys val leu gly ala phe

ser asp gly leu ala his leu asp asn leu

lys gly thr phe ala thr leu ser glu leu

his cys asp lys leu his val asp pro glu

asn phe arg leu leu gly asn val leu val

cys val leu ala his his phe gly lys glu

phe thr pro pro val gln ala ala tyr gln

lys val val ala gly val ala asp ala leu ala his lys tyr his 146

 

زنجیره بتا:

1 val * leu ser pro ala asp lys thr asn

val lys ala ala trp gly lys val gly ala

his ala gly glu tyr gly ala glu ala leu

glu arg met phe leu ser phe pro thr

thr lys thr tyr phe pro his phe * asp

leu ser his gly ser ala * * * * * gln val

lys gly his gly lys lys val ala asp ala

leu thr asn ala val ala his val asp asp

met pro asn ala leu ser ala leu ser asp

leu his ala his lys leu arg val asp pro

val asp phe lys leu leu ser his cys leu

leu val thr leu ala ala his leu pro ala

glu phe thr pro ala val his ala ser leu

asp lys phe leu ala ser val ser thr val

leu thr ser lys tyr arg 141

 

ساختار اول دو زنجیره پلی پپتیدی را با یکدیگر مقایسه کنید. علامت * نشان دهنده مکان‌هایی است که برای مقایسه راحت‌تر حذف شده‌اند.[4]

ساختار دوم

ساختارهای مارپیچ آلفا و صفحات بتا ساختارهای دوم پروتئین هستند که توسط پیوندهای هیدروژنی پایدار می‌شوند.

ساختار سومزنجیره آمینواسیدی با وجود پیوندهای کوالانسی(پیوند پپتیدی بین دو ریشه مجاور) درون اسکلت خود پایه (Backbone) تمایل دارد به گونه‌ای تا ‌بخورد که بین گروه کربوکسیل (C==O) یک ریشه و گروه آمینو (N-H) ریشه دیگر (که در بخش دیگری از زنجیره قرار دارد)  پیوند هیدروژنی برقرار شود. این اتفاق مدل­های ساختاری های درون پلی‌پپتید ها ایجاد می­کند که به نام ساختارهای دوم شناخته می­شوند. زنجیره آلفا و صفحات بتا مثال‌هایی از ساختار دوم هستند.

ساختار سوم پروتئین، حاصل تا خوردن بیشتر پلی‌پپتید‌ها و پایدار شدن آن­ها توسط برهمکنش بین گروه‌های جانبی است.

به شکل سه بعدی پروتئین، ساختار سوم گفته می­شود(شکل 18). به وجود آمدن این شکل نتیجه برهمکنش بین گروه‌های جانبی(گروهR) آمینواسیدها با یکدیگر در محیط آبی اطراف است. برهم­کنش­های دخیل در شکل­گیری ساختار سوم پروتئین­ها عبارتند از:

  • برهم­کنش گروه‌های جانبی با بار مثبت با گروه‌های جانبی با بار منفی.
  • آمینواسیدهای آبگریز برای دور بودن از آب، در مرکز پلی‌پپتید قرار می­گیرند در حالی که آمینواسیدهای آبدوست در معرض آب (سطح بیرونی پروتئین) هستند.
  • برهم­کنش گروه‌های جانبی قطبی با گروه‌های جانبی با بار منفی.
  • گروه جانبی آمینواسید سیستئین با گروه جانبی سیستئین دیگر پیوند کوالانسی برقرار می­کند و پل دی سولفیدی تشکیل می­دهد.

ساختار چهارم

ساختار چهارم فقط در پروتئین‌هایی با بیش از یک زنجیره پلی پپتیدی وجود دارد.
پروتئین‌ها از یک زنجیره پلی‌پپتیدی یا چند زنجیره پلی‌پپتیدی تشکیل می­شوند. لیزوزیم از یک زنجیره تشکیل شده است، بنابراین لیزوزیم هم یک پلی‌پپتید است و هم یک پروتئین. انسولین از دو پلی پپتید و هموگلوبین از چهار پلی‌پپتید تشکیل شده­اند. ساختار چهارم در حقیقت به چگونگی قرارگیری پلی‌پپتیدها در کنارهم زمانی که پروتئین بیش از یک زنجیره پلی‌پپتیدی داشته باشد گفته می‌شود. ساختار چهارم مولکول هموگلوبین از چهار زنجیره پلی‌پپتیدی و چهار گروه هِم تشکیل شده است.

فعالیت زیستی یک پروتئین به ساختارهای اول، دوم، سوم و چهارم آن بستگی دارد. مسائلی مانند دمای بالا یا تغییرات pH می‌توانند ساختار یک پروتئین را تغییر دهند و در نتیجه عملکرد زیستی آن را مختل کنند. به پروتئینی که به طور دائم ساختارش را از دست می‌دهد، پروتئین دناتوره می‌گویند.

 

[1] Venkatraman Ramakrishnan

[2] Thomas A. Steitz

[3] Ada E. Yonath

[4] stop codon

[5] Signal Recognition Protein

[6] DNA databank of Japan

[7] The European Molecular Biology Laboratory

[8] basic local alignment search tool

[9] Alignment

اشتراک گذاری:

دیدگاهتان را بنویسید