2.5. آنزیم‌ها

کعت

مفاهیم

  • آنزیم­‌ها یک جایگاه فعال برای اتصال اختصاصی به واکنش‌دهنده‌­ها دارند.
  • کاتالیز آنزیمی، شامل حرکت مولکولی و برخورد واکنش‌دهنده­‌ها با جایگاه فعال است.
  • دما، pH و غلظت واکنش‌دهنده روی نرخ فعالیت آنزیم­‌ها اثرگذار است.
  • آنزیم­‌ها می­‌توانند دناتوره شوند.
  • از آنزیم‌­های ثابت به طور گسترده در صنعت استفاده می­‌شود.

ماهیت علم

  • طراحی آزمایش: برای قابل اعتماد بودن اندازه‌­گیری­‌های دقیق و کمّی در آزمایش‌های آنزیمی، نیاز به انجام تکرار آزمایش است.

کاربرد علم

  • روش‌­های تولید شیر فاقد لاکتوز و مزایای آن.

مهارت آموزی

  • طراحی آزمایش برای بررسی اثر دما، pH و غلظت واکنش‌دهنده روی فعالیت آنزیم­‌ها.
  • مطالعه علمی اثر یک فاکتور روی فعالیت آنزیم.

جایگاه­‌های فعال و آنزیم­‌ها

آنزیم­‌ها یک جایگاه فعال برای اتصال اختصاصی به واکنش‌دهنده‌ها دارند. 

آنزیم­‌ها، پروتئین­‌هایی کروی هستند که در سلول نقش کاتالیزوری دارند. آن­‌ها سرعت انجام واکنش­‌های شیمیایی را افزایش می­‌دهند ولی در انتها خودشان تغییری نمی­‌کنند. به آنزیم­‌ها غالباً کاتالیست­های زیستی گفته می­‌شود؛ زیرا توسط سلول­‌های زنده تولید می­‌شوند و سرعت واکنش­‌های بیوشیمیایی را افزایش می­‌دهند. به ترکیباتی که آنزیم­‌ها طی واکنش‌­های بیوشیمیایی آن‌­ها را به محصول تبدیل می‌کنند، واکنش‌دهنده می‌­گویند. شکل کلی یک واکنش آنزیمی به شکل زیر است :

.مت

آنزیم‌­ها در تمامی سلول‌­های زنده یافت می‌شوند. برخی از سلول­‌ها، آنزیم­‌ها را برای انجام وظایفی در خارج از سلول، به بیرون ترشح می‌کنند. ارگانیسم­‌های زنده هزاران هزار آنزیم مختلف تولید می­‌کنند. از آنجایی که آنزیم­‌ها تنها یک واکنش را کاتالیز می­‌کنند و در سلول هزاران واکنش بیوشیمیایی مختلف وجود دارد، در نتیجه در سلول به آنزیم­‌های متفاوت و فراوانی احتیاج است تا اکثر واکنش­‌ها کاتالیز شوند. این مساله که آنزیم­‌ها تنها یک واکنش را کاتالیز می­‌کنند، با نام اختصاصیت آنزیم-واکنش‌دهنده شناخته می­‌شود. تفاوت­‌های آشکاری میان آنزیم‌ها و کاتالیست­‌های غیر زیستی مانند فلزات که در صنایع خودروسازی استفاده می‌­شوند، وجود دارد.

برای آنکه بتوانیم اختصاصیت آنزیم-واکنش‌دهنده را توضیح دهیم، باید ابتدا به مکانیسم عمل آنزیم­‌ها بپردازیم و بدانیم که چگونه آنزیم­‌ها سرعت واکنش­‌های بیوشیمایی را افزایش می‌دهند.

واکنش‌دهنده و یا واکنش‌دهنده‌­ها به ناحیه خاصی روی سطح آنزیم‌­ها به نام جایگاه فعال متصل می‌­شوند( شکل شماره 1). شکل و خصوصیات شیمیایی جایگاه فعال و واکنش‌دهنده با یکدیگر مطابقت دارد. این مساله تنها به این واکنش‌دهنده‌­ی خاص (و نه سایر واکنش‌دهنده­‌ها) اجازه اتصال به این جایگاه فعال خاص را می­‌دهد. واکنش‌دهنده طی اتصال به جایگاه فعال تبدیل به محصول می­‌شود و پس از آن محصول از جایگاه فعال رها می­‌شود تا جایگاه فعال برای اتصال به واکنش‌دهنده­ای دیگر و کاتالیز کردن واکنشی دیگر آماده شود.

مبر

فعالیت آنزیمی

کاتالیز آنزیمی شامل حرکت مولکولی و برخورد واکنش‌دهنده‌ها با جایگاه فعال است.

کاتالیز آنزیمی در حقیقت کاتالیز یک واکنش به کمک یک آنزیم است. که سه مرحله کلی دارد :

  • واکنش‌دهنده به جایگاه فعال آنزیم متصل می­‌شود. در برخی از آنزیم­‌ها، همزمان دو واکنش‌دهنده به بخش­‌های مختلفی از جایگاه فعال متصل می­‌شود.
  • واکنش‌دهنده‌ها در حالی­که به جایگاه فعال متصل هستند، دچار تغییراتی می­‌شوند و به ترکیب شیمیایی متفاوتی تبدیل می­‌شوند. به این ترکیبات شیمیایی جدید، فرآورده نهایی گفته می‌شود.
  • فرآورده نهایی از جایگاه فعال جدا شده و جایگاه فعال برای اتصال مجدد واکنش‌دهنده دیگری‌ خالی می­‌شود.
نظریه علم

چرا مدل قفل و کلید به طور کامل توسط مدل تناسب القایی رد نشد؟

مدل قفل و کلید و مدل تناسب القایی(induced-fit model) هر دو برای کمک به توضیح فعالیت آنزیمی ایجاد شده‌­اند. مدل­‌هایی از این دست توضیحات ساده‌­ای هستند که با استفاده از آن­‌ها می­‌توان پیش­‌بینی­‌هایی برای روند واکنش­‌ها انجام داد. دانشمندان این پیش‌­بینی­‌ها را با انجام آزمایش، امتحان می­‌کنند. اگر نتایج با پیش‌­بینی­‌ها مطابقت داشته باشد، مدل پذیرفته می‌شود و اگر نه، آن را تغییر می­‌دهند یا جایگزین می­‌کنند. دانشمند آلمانی امیل فیشر(Emil Fischer) مدل قفل و کلید را در سال 1890 معرفی کرد. در سال 1959 در ایالات متحده، دنیل کوشلند (Daniel Koshland) مدل تناسب القایی را ارائه داد. تغییرات کانفورماسیونی پیش­بینی شده توسط مدل کوشنلد توسط آنالیزهای وضوح بالای اشعه ایکس روی آنزیم­‌ها و سایر تکنیک­‌های جدید مشاهده شدند. اگرچه بسیاری از شواهد آزمایشگاهی جمع‌آوری شده از مدل تناسب القایی پشتیبانی می­‌کردند اما این مدل همچنان به عنوان مدلی برای توضیح فعالیت آنزیمی باقی مانده است و تبدیل به نظریه نشده است.

یک مولکول واکنش‌دهنده تنها زمانی­ می‌­تواند به جایگاه فعال متصل شود که بسیار به آن نزدیک شود. به قرارگیری یک مولکول واکنش‌دهنده در یک جایگاه فعال، برخورد[1] گفته می‌شود. شاید فکر کنید که این اتفاق مانند برخورد بسیار سریع دو خودرو به هم در یک بزرگراه است ولی اینگونه نیست. برای آنکه برخورد میان واکنش‌دهنده و جایگاه فعال را درک کنید ابتدا باید حرکت مولکولی در فاز مایع را بدانید.

در اکثر واکنش­‌ها، واکنش‌دهنده‌ها به صورت محلول در آب اطراف آنزیم حضور دارند. چون آب مایع است، مولکول­‌های آب و تمامی ذرات حل شده در آن با یکدیگر در ارتباط هستند و حرکتی پیوسته دارند. هر ذره جداگانه حرکت می­‌کند. مسیر حرکت نیز به طور مرتب تغییر می­‌کند و کاملاً  تصادفی است. این نوع حرکت اساس انتشار در مایعات است. واکنش‌دهنده‌ها و آنزیم­‌های دارای جایگاه فعال قادر به حرکت هستند؛ البته بسیاری از واکنش‌دهنده‌ها نسبت به آنزیم­‌ها کوچکتر هستند، در نتیجه سریع­تر حرکت می­‌کنند. بنابراین برخورد میان مولکول‌های واکنش‌دهنده و جایگاه فعال آنزیم‌­ها به خاطر حرکت تصادفی واکنش‌دهنده‌ها و آنزیم‌­ها اتفاق می­‌افتد. زمانی­که برخورد رخ می­‌دهد، واکنش‌دهنده می‌­تواند در هر زاویه‌­ای باشد. برخوردهای موفق زمانی رخ می­‌دهند که واکنش‌دهنده و جایگاه فعال به شکل صحیحی در یک راستا نسبت به یکدیگر قرارگیرند و پس از آن واکنش‌دهنده به جایگاه فعال متصل ­شود.

ن..

عوامل اثرگذار بر فعالیت آنزیم‌­ها

دما، pH  و غلظت واکنش‌دهنده‌ روی نرخ فعالیت آنزیم­‌ها اثرگذار است.

  • در مایعات، ذرات به شکل پیوسته­‌ای حرکت تصادفی دارند. زمانی­که یک مایع گرم می­‌شود؛ ذرات درون آن، انرژی جنبشی بیشتری دریافت می­‌کنند. در نتیجه آنزیم­‌ها و واکنش‌دهنده‌ها هر دو در دماهای بالاتر سریعتر حرکت می‌­کنند و بدین ترتیب شانس برخورد یک مولکول واکنش‌دهنده با جایگاه فعال آنزیم افزایش می­‌یابد. این یعنی فعالیت آنزیمی افزایش پیدا می­‌کند.
  • زمانی­که آنزیم گرم می‌شود، پیوندهای درونی آنزیم جنبش بیشتری پیدا می­‌کنند و شانس شکسته شدن این پیوندها نیز افزایش می‌یابد. زمانی­که پیوندهای درونی آنزیم شکسته شد، ساختار آن به ویژه ساختار جایگاه فعال آنزیم تغییر می‌­کند. این تغییر دائمی است و به آن دناتوراسیون گفته می­‌شود. زمانی­که یک مولکول آنزیمی دناتوره می‌شود دیگر قادر به کاتالیز واکنش­‌ها نخواهد بود. هرچه مولکول­‌های آنزیمی بیشتری در محلول دناتوره شوند، فعالیت آنزیمی کاهش بیشتری خواهد داشت تا در نهایت همه آنزیم­‌ها دناتوره شده و فعالیت آنزیمی به کلی متوقف شود. بنابراین افزایش دما هم علاوه بر افزایش فعالیت آنزیمی، منجر به کاهش فعالیت آنزیمی خواهد شد. شکل شماره 3، اثر دما را روی یک آنزیم معمولی نشان می­‌دهد.

متم

آنزیم‌­ها به pH حساس هستند.

از مقیاس pH برای اندازه‌­گیری میزان اسیدی یا بازی بودن یک محلول استفاده می­‌شود. pH پایین­تر به معنای شرایط اسیدی­تر و pH بالاتر به معنای شرایط بازی‌تر است. اسیدی بودن به واسطه حضور یون­‌های هیدروژن در محلول به وجود می‌­آید، در نتیجه هرچه غلظت یون هیدروژن بیشتر باشد، pH کمتر می­‌شود. pH، مقیاسی لگاریتمی در مبنای 10 است. بدین معنی که کاهش pH به اندازه یک واحد، محلول را به اندازه ده برابر بیشتر اسیدی می­‌کند. محلولی با 7=pH خنثی است، محلولی با 6=pH  مقداری بازی است. محلولی با 5=pH  نسبت به محلولی با 6=pH ، ده برابر و محلولی با 4=pH صد برابر اسیدی­تر است.

اکثر آنزیم‌­ها pH بهینه‌­ای دارند که در آن pH، فعالیت آن‌ها حداکثری است. اگر pH کمتر یا بیشتر از این میزان شود، فعالیت آنزیمی کاهش پیدا کرده و در نهایت به کلی متوقف می­‌شود. زمانی­که سطح غلظت یون هیدروژن بالاتر یا پایین­تر از سطحی pH بهینه باشد، ساختار آنزیم از جمله ساختار جایگاه فعال آن تغییر می­‌کند. در شرایطی فراتر از pHهای خاص، ساختار آنزیم به طور برگشت ناپذیری تغییر می‌­کند. این مساله مثال دیگری از دناتوراسیون آنزیم‌­ها است.

آنزیم­‌ها pH بهینه یکسانی نسبت به یکدیگر ندارند، در اصل pH بهینه آنزیم­‌ها به شکل یک بازه است. این مساله تداعی کننده بازه بسیار گسترده pH در محیط­های مختلفی است که آنزیم­‌ها در آن­‌ها فعالیت دارند. برای مثال pH بهینه پروتئاز ترشح شده توسط باسیلوس لیکنفورمیس[1]، چیزی بین 9 تا 10 است. این باکتری برای تولید پروتئاز تحمل کننده قلیا کشت داده می­‌شود. از این پروتئاز به طور گسترده در پودرهای لباسشویی که بازی هستند، استفاده می­‌شود. شکل شماره 4، نشان‌­دهنده طیف pH برخی از مناطقی­ست که آنزیم­‌ها در آن مناطق فعالیت دارند. شکل شماره 5، اثر pH را روی آنزیمی که برای کار در محیط خنثی سازگار شده است، نشان می­‌دهد.

کهنکم

.و

غلظت واکنش‌دهنده روی فعالیت آنزیم اثرگذار است.

تا زمانی­که واکنش‌دهنده‌ به جایگاه فعال متصل نشود، آنزیم­ نمی‎‌­تواند واکنش را کاتالیز کند. این اتصال به  خاطر حرکات تصادفی مولکول­‌های درون محلول است و در نتیجه بین واکنش‌دهنده و جایگاه فعال برخورد اتفاق می­‌افتد. اگر غلظت واکنش‌دهنده افزایش پیدا کند، احتمال برخورد میان جایگاه فعال آنزیم و واکنش‌دهنده بیشتر می­‌شود و در نتیجه نرخ کاتالیز آنزیمی افزایش پیدا می‌­کند.

با این وجود، روند دیگری نیز وجود دارد که باید آن را در نظر گرفت. پس از اتصال یک واکنش‌دهنده به یک جایگاه فعال، جایگاه فعال اشغال شده و از دسترس سایر واکنش‌دهنده‌ها خارج می‌­شود، تا زمانی­که محصول ساخته شده و از جایگاه فعال رها شود. هرچه غلظت واکنش‌دهنده بیشتر شود، تعداد جایگاه‌­های فعالی که توسط واکنش‌دهنده‌ها اشغال می‌شوند نیز بیشتر می‌­شود. در نتیجه به طور مرتب قسمت بیشتر و بیشتری از برخوردهای جایگاه فعال واکنش‌دهنده مسدود می‌­شود. به این دلیل، میزان افزایش نرخ کاتالیز آنزیمی با افزایش غلظت واکنش‌دهنده در طول زمان کم و کمتر می­‌شود. رابطه میان غلظت واکنش‌دهنده و فعالیت آنزیمی در شکل شماره 6 و به صورت یک نمودار نشان داده شده است. با افزایش غلظت واکنش‌دهنده، میزان رشد خطی و شیب کمتر می­‌شود ولی هیچگاه به حداکثر نمی­‌رسد.

کنل

دناتوراسیون

آنزیم­‌ها می­‌توانند دناتوره شوند

آنزیم­‌ها پروتئینی هستند و مانند سایر پروتئین­‌ها تحت شرایط خاصی ساختارشان دستخوش تغییر می­‌شود. به این فرآیند دناتوراسیون می‌گویند. دمای بالا و مقادیر pH بالا یا پایین می‌­تواند باعث دناتوراسیون شود.

زمانی­که یک آنزیم دناتوره می‌­شود، جایگاه فعال دچار تغیراتی می­‌شود که در نتیجه آن واکنش‌دهنده دیگر نمی‌­تواند به جایگاه فعال متصل شود یا اگر از قبل متصل بوده است به آن متصل می­‌ماند. در نتیجه این اتفاق کاتالیز آنزیمی دیگر رخ نمی­‌دهد. در بسیاری از موارد دناتوراسیون آنزیم­‌های محلول در آب منجر به نامحلول شدن آن­‌ها و تشکیل رسوب می­‌شود.

آزمایشات کمّی

طراحی آزمایش: برای قابل اعتماد بودن اندازه­‌گیری­‌های دقیق و کمّی در آزمایش‌های آنزیمی، نیاز به انجام تکرار آزمایش است.

اطلاعات درباره فعالیت آنزیمی بر مبنای شواهدی است که از آزمایش‌ها به دست می‌ایند. برای دستیابی به چنین شواهدی باید آزمایش به دقت طراحی شده و از اصول پایه­‌ای زیر پیروی کند:

  • نتایج آزمایش باید کمّی باشد نه کیفی.
  • اندازه‌­گیری­‌ها باید دقیق باشند، دقت در مسائل علمی یعنی نتایج به دست آمده به نتایج واقعی تا حد ممکن نزدیک باشد.
  • آزمایش باید تکرار شود تا بتوانیم با مقایسه بین نتایج تکرارها، به صحت اطلاعات به دست آمده پی ببریم.

طراحی آزمایش‌های آنزیمی

طراحی آزمایش برای بررسی اثر دما، pH و غلظت واکنش‌دهنده روی فعالیت آنزیم­‌ها.

  • عاملی که شما باید بررسی کنید یک متغیر مستقل است. در نتیجه بایست تصمیم بگیرید:

الف) چگونه می‌خواهید آن را تغییردهید. برای مثال ممکن است شما در ابتدا محلول غلیظی از واکنش‌دهنده به دست آورده و آن را رقیق کنید تا محلولی با غلظت­‌های پایین­تر به دست آید.

ب) از چه واحد­هایی برای اندازه­‌گیری این متغیر مستقل باید استفاده کرد. برای مثال دما را با مقیاس سانتیگراد (سلسیوس) اندازه­‌گیری می‌کنند.

ج) به چه بازه­ای برای متغیر مستقل نیاز دارید؛ بازه شامل مقدار حداکثر، مقدار حداقل و مقدار میانه می‌­شود.

  • متغیری که شما آن را اندازه می­‌گیرید تا سرعت آنزیم در کاتالیز کردن یک واکنش را محاسبه کنید، متغیری وابسته است. شما باید تصمیم بگیرید:

الف) چگونه قرار است آن را اندازه بگیرید. مثلاً قرار است از متر یا سایر ابزارهای اندازه‌­گیری استفاده کنید یا می­­‌خواهید  از یک کرنومتر برای اندازه­‌گیری زمان تغییر رنگ استفاده کنید یا سایر ابزارها.

ب) از چه واحد­هایی برای اندازه­‌گیری متغیرهای وابسته استفاده می­‌کنید. مثلاً از ثانیه به جای دقیقه یا ساعت برای اندازه­‌گیری زمان تغییر رنگ استفاده می‌شود.

ج) چند بار باید آزمایش را تکرار کرد تا به نتایج قابل اتکایی دست پیدا کنیم.

  • سایر عواملی که می­توانند روی متغیر وابسته اثر بگذارند را متغیرهای تنظیمی می­‌گویند. شما باید تصمیم بگیرید:

الف) تمامی متغیرهای تنظیمی آزمایش چه هستند.

ب) چگونه می‌­توان تمامی این متغیرها را ثابت نگه داشت.

ج) در چه سطحی این متغیرها باید ثابت نگه داشته شوند. برای مثال اگر در حال بررسی اثر pH روی فعالیت آنزیم هستید، باید دما در حالت بهینه برای آن آنزیم نگه داشته شود. اما عواملی که ممکن است آنزیم را غیرفعال کنند باید در حداقل میزان خود نگه داشته شوند.

 

آزمایش‌های آنزیمی

مطالعه علمی اثر یک فاکتور روی فعالیت آنزیم.

آزمایش‌های آنزیمی ارزشمند بسیاری وجود دارد. از روشی که در ادامه درباره آن صحبت می­‌شود می‌­توان برای بررسی اثر غلظت واکنش‌دهنده روی فعالیت کاتالاز استفاده کرد.

کاتالاز یکی از فراوان­ترین آنزیم­‌ها است. این آنزیم واکنش تبدیل هیدروژن پراکسید به آب و اکسیژن را کاتالیز می­‌کند. هیدروژن پراکسید یک ماده سمّی و محصول جانبی متابولیسم است. از دستگاه نشان داده شده در شکل شماره 7 برای بررسی فعالیت کاتالاز در مخمر استفاده می‌شود.مل

این آزمایش باید چند بار روی غلظت یکسانی از مخمر ولی در غلظت­‌های مختلفی از هیدروژن پراکسید تکرار شود. یک راه دیگر آن است که غلظت کاتالاز را در سایر رده‌­های سلولی مانند سلول­‌های کبدی، سلول­‌های کلیوی و دانه‌­های در حال جوانه زنی اندازه‌­گیری کرد.

  • چگونه می‌­توان فعالیت آنزیم کاتالاز را با استفاده از دستگاه نشان داده شده در شکل شماره 7 بررسی کرد .]2[
  • چرا پیش از برداشت نمونه از یک سوسپانسیون مخمری، باید این سوسپانسیون را به طور مرتب هم زد؟]2[
  • به جز غلظت آنزیم، دو عامل دیگر را که باید در طی بررسی اثر غلظت واکنش‌دهنده ثابت باقی بمانند، نام ببرید. ]2[
  • اگر غلظت واکنش‌دهنده به میزان2/0 مول در dm-3 افزایش یا کاهش پیدا کند، آیا فعالیت آنزیمی تغییری می­‌کند؟ ]2[
  • چرا بافت­‌هایی مانند بافت کبدی باید پیش از بررسی فعالیت کاتالاز در آن­‌ها، خیسانده شوند؟ ]2[

در صورت انجام آزمایش حتماً  عینک ایمنی پوشیده شود . مراقب باشید که هیدروژن پراکسید روی پوستتان نریزد.

کمهغل

آنزیم­‌های متحرک

از آنزیم­‌های غیر متحرک به طور گسترده در صنعت استفاده می­‌شود.

در سال 1897 میلادی، هانس[1] و ادوارد بوشنر[2]، نشان دادند که عصاره­ای از مخمر، بدون حضور سلول­‌های مخمر، می­‌تواند سوکروز را به الکل تبدیل کند. این کار باعث شد تا از آنزیم­‌ها برای کاتالیز فرآیندهای شیمیایی خارج از سلول­‌های زنده استفاده شود.

لوئی پاستور[3] ادعا کرد تخمیر قندها به الکل تنها در حضور سلول­‌های زنده امکان پذیر است. این ادعا بخشی از تئوری اصالت حیات بود که بیان می­‌کرد ترکیبات درون جانوران و گیاهان تنها زمانی ساخته می­‌شوند که تحت اثر یک “وجود زنده” یا یک “نیروی زنده” باشند.

سنتز مصنوعی اوره، توانست شواهدی خلاف این تئوری ارائه دهد ولی تحقیقات برادران بوشنر کاملاً  توانست آن را رد کند. بیش از 500 آنزیم امروزه برای مصارف تجاری مورد استفاده قرار می­‌گیرند. شکل شماره 9 آنزیم­‌های مفید تجاری را دسته­‌بندی کرده است. از برخی از آنزیم­‌ها در بیش از یک صنعت استفاده می­‌شود.معت

آنزیم­‌های مورد استفاده در صنعت عموماً غیر متحرک هستند؛ به این معنی که آنزیم­‌ها به ماده­‌ی دیگری متصل شده یا به صورت توده‌­های متراکمی شکل گرفته‌­اند که حرکت آنزیم­‌ها را محدود کرده­ است. روش‌­های زیادی برای این کار وجود دارد. شامل اتصال آنزیم­‌ها به سطوح شیشه­‌ای، محصور کردن آن­‌ها در ژل آلژینات یا اتصال آن­‌ها به یکدیگر برای ساخت توده­‌ای آنزیمی به قطر 1/0 میلیمتر.

آنزیم­‌های غیر متحرک چند مزیت دارند:

  • به راحتی می‌­توان آنزیم را از محصولات واکنش جدا، واکنش را در زمان ایده‌­آلی متوقف و از آلوده شدن محصولات جلوگیری کرد.
  • بعد از جدا کردن آنزیم از مخلوط واکنش، می­‌توان آن را بازیافت کرد و دوباره مورد استفاده قرار داد(به خصوص در مورد آنزیم­‌های گران قیمت). به این ترتیب هزینه کار به میزان قابل توجهی کاهش می‌یابد.
  • غیرمتحرک کردن، پایداری آنزیم‌­ها در مقابل تغییرات دما و pH را افزایش می­‌دهد. بنابراین نرخ تجزیه آنزیم­‌ها کاهش می­‌یابد و نیاز به جایگزین کردن آن­‌ها کمتر می­‌شود.
نظریه علم

تفاوت بین اصل و تئوری چیست؟

پس از کشف امکان تبدیل قندها به الکل بوسیله عصاره مخمر در قرن 19 میلادی، مشاجره­‌ای بین دو دانشمند، یوستوس وین لیبیش(Justus von Liebig) و لوئی پاستور شکل گرفت. در سال 1860 پاستور ادعا کرد این فرآیند که به تخمیر معروف است، فقط در زمان حضور سلول‌­های زنده مخمر امکان پذیر است اما بر خلاف او، لیبیش ادعا کرد این فرآیند، فرآیندی شیمیایی است و به حضور سلول زنده احتیاجی ندارد. نگاه پاستور به این مسئله از اصل اصالت حیات نشأت می­‌گرفت که بیان می­کرد ترکیبات درون جانوران و گیاهان فقط درحضور و تحت اثر یک “موجود زنده” و یا یک “نیروی حیاتی” ساخته می­‌شوند. این نگاه‌­های متفاوت به همان اندازه که از شواهد علمی تأثیر گرفته بودند، تحت تأثیر عقاید سیاسی و مذهبی متفاوتی نیز بودند. این مشاجره پس از مرگ این دو دانشمند به نتیجه رسید. در سال 1897 برادران بوشنر، هانس و ادوارد، نشان دادند عصاره مخمر، بدون سلول مخمر، می‌­تواند سوکروز را به الکل تبدیل کند. اصل اصالت حیات از بین رفت و درها به سوی استفاده از آنزیم‌­ها برای کاتالیز واکنش­‌های شیمیایی خارج از سلول­‌های زنده گشوده شد.

  • واکنش‌دهنده‌ها را می­‌توان در معرض غلظت بالاتری از آنزیم­‌های غیرمتحرک نسبت به آنزیم‌­های محلول قرار داد در نتیجه نرخ انجام واکنش بالا می­‌رود.

شیرهای فاقد لاکتوز

روش‌­های تولید شیر فاقد لاکتوز و مزایای آن.

لاکتوز قندی است که به طور طبیعی در شیر یافت می­‌شود. آنزیم لاکتاز این قند را به گلوکز و گالاکتوز تبدیل می‌کند:

کخم

لاکتوز از قارچ کلوورمایسز لاکتیس[1]، نوعی مخمر که به طور طبیعی در شیر وجود دارد، به دست آمده است. شرکت­‌های زیست­‌فناوری این مخمر را کشت می­‌دهند، لاکتاز آن را استخراج و خالص سازی کرده و آن را به شرکت­‌های صنایع غذایی می­‌فروشند. چند دلیل برای استفاده از لاکتاز در فرآوری غذا وجود دارد:

  • برخی از افراد تحمل لاکتوز را ندارند و نمی­‌توانند بیش از 250 میلی لیتر شیر در روز مصرف کنند، مگر اینکه شیر فاقد لاکتوز باشد( شکل شماره10).
  • گالاکتوز و گلوکز هر دو از لاکتوز شیرین­تر هستند؛ در نتیجه به قند کمتری برای اضافه کردن به غذاهای شیرین دارای شیر مانند میلک شیک و ماست میوه‌­ای نیاز است.
  • طی ساخت بستنی، لاکتوز تمایل دارد کریستاله شود و بافتی ریگ مانند به خود بگیرد. چون گلوکز و گالاکتوز حلالیت بیشتری دارند، در نتیجه بافت نرم­تری ایجاد می­‌کنند.
  • باکتری­‌ها، گالاکتوز و گلوکز را سریع­تر از لاکتوز تخمیر می­‌کنند؛ بنابراین تولید ماست و پنیر محلی توسط آن­‌ها سریع­تر خواهد بود.

ک.ا

[1] Kluveromyces lactis

[1] Hans

[2] Eduard Buchner

[3] Louis Pasteur

 


[1]
Bacillus licheniformis

[1] collision

اشتراک گذاری:

دیدگاهتان را بنویسید